INTRODUCCION
En los últimos años, la investigación sobre la química enzimática ha permitido aclarar algunas de las funciones vitales más básicas. La ribonucleasa, una enzima descubierta en 1938 por el bacteriólogo estadounidense Rene Jules Dubos y aislada en 1946 por el químico estadounidense Moses kunitz cuyo objetivo facilitó identificar aquellas áreas de la molécula que son responsables de sus funciones químicas, e hizo posible elaborar enzimas especializadas con propiedades de las que carecen las sustancias naturales. Este potencial se ha visto ampliado durante los últimos años por las técnicas de ingeniería genética que han hecho posible la producción de algunas enzimas en grandes cantidades.
AHORA BIEN… ¿QUÉ SE CONOCE COMO ENZIMAS?
No son más que moléculas, generalmente proteínas, se ven
involucrados en procesos químicos de las células donde las
sustancias en una reacción química aumentan notablemente su velocidad.
Las enzimas ocurren a pocas temperaturas y sin
recurrir a condiciones químicas extremas.
Las reacciones catalizadas por enzimas llegan a ser de un millón hasta 100 millones de veces más rápidas que la misma reacción no catalizada.
COMO FUNCIONAN LAS ENZIMAS?
Las enzimas son una pieza clave para nuestro organismo, ya que sin estas no se podrían realizar una serie de tareas necesarias para el cuerpo. Hay diferentes tipos de enzimas. Las más comunes trabajan en el proceso de digestión, separando las moléculas de los alimentos en piezas más pequeñas para que el cuerpo pueda absorberlas. Otras veces, las enzimas actúan para permitir que moléculas se unan para producir una nueva. Cada enzima tiene un trabajo específico y son muy selectivas.
Las enzimas participan de las reacciones químicas de las células para generar una acción determinada.
Las enzimas ejercen numerosas funciones dentro del organismo, algunas de las más esenciales son:
- Regulan todo tipo de funciones y procesos bioquímicos.
- Producen movimiento, como en el caso de la contracción muscular.
- Participan en la respiración celular.
- Degradan las macromoléculas procedentes de la dieta en moléculas más sencillas
- Crean rutas metabólicas, es decir, reacciones enzimáticas en cadena necesarias para la vida celular
AHORA ENTENDAMOS…UN EJEMPLO DE CÓMO FUNCIONAN LAS ENZIMAS Y LO QUE PASARÍA DE NO TENER UNA.
Es la digestión de la leche de vaca. La lactasa, es una enzima que tiene como trabajo descomponer la lactosa, el azúcar de la leche, para que el cuerpo pueda digerirla. Si tenemos lactasa, esta va a actuar por sobre la lactosa, creando dos nuevas moléculas: glucosa y galactosa. En caso de tener una deficiencia de lactasa, la reacción no se puede producir y el cuerpo no digiere bien la leche.
Eso es lo que les ocurre a los intolerantes a la lactosa, quienes sufren problemas intestinales cada vez que consumen lácteos. La reacción entre la lactasa y lactosa es una entre las más de 4 mil reacciones de las enzimas que se desarrollan en nuestro cuerpo, siendo todas importantes para que el organismo funcione al 100%.
ASPECTOS GENERALES DE LAS ENZIMAS
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:
- La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
- El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende: (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
- Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS
Casi todos son proteínas. Los ribozimas, son los únicos enzimas no proteicos.
- Muy activos. Típicamente, cada molécula de enzima es capaz de transformar cada segundo de 100 a 1000 moléculas de sustrato en producto. El número de estas moléculas transformadas a producto por molécula de enzima en cada segundo, se conoce como el número de recambio.
- Tienen elevado peso molecular
- No se consumen durante la reacción
- Actúan a temperatura ambiente.
- No se consumendurante la reacción.
- Son muy específicos.
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo. 
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos. EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
MODELOS DE UNION DE SUSTRATO-ENZIMA
-Modelo ajuste inducido (koshland): el sustrato y el centro activo no tienen formas complementarias. Al aproximarse, uno de los dos, o ambos, cambian de forma hasta encajar perfectamente.
CLASES DE ENZIMAS
- Óxido-reductasas: estas enzimas están vinculadas con las reducciones
y oxidaciones biológicas que intervienen en los procesos de
fermentación y de respiración. Estas son esenciales en ciertas cadenas
metabólicas como por ejemplo la escisión enzimática de la glucosa y en
la producción de ATP.
-Transferasas: estas enzimas son las encargadas de catalizar la
transferencia de una porción de molécula a otra. Además, estas
enzimas son las que actúan sobre distintos sustratos, transfiriendo
glucosilo, sulfató, amina, aldehído, entre otros grupos.
- Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las
biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las
enzimas digestivas.
- Isomerasas: estas son las que actúan sobre ciertas sustancias a las
que transforman en otras isómeras, lo que significa que tienen la misma
fórmula empírica pero un desarrollo diferente.
- Liasas: Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación,
para producir dobles enlaces.
- Ligasas: estas enzimas en cambio, son las que permiten que dos
moléculas se unan. Esto se da al mismo tiempo en que el ATP se
degrada y libera energías que son las necesarias para que dichas
moléculas puedan unirse.
¿SABÍAS QUE?...
-Los fármacos que se usan para tratan enfermedades, desde el dolor de cabeza a la infección por VIH, son casi siempre inhibidores enzimáticos. Aquí se exploraran dos ejemplos: el antibiótico penicilina y los inhibidores de la proteasa usados para tratar las infecciones por el VIH, todos los cuales son inhibidores irreversibles.
-La actividad de una enzima es responsable de la luz difusa de la medusa luminiscente. El enzima acuorina cataliza la oxidación de un compuesto por oxígeno en presencia de calcio para liberar co2 y luz.
Finalizando este post, el objetivo principal es ofrecerles a ustedes usuarios una manera sencilla, práctica y fácil sobre el estudio de las enzimas con la finalidad de que ustedes adquieran conocimientos básicos y útiles en futuras investigaciones de su carrera de estudio.
Los estudiantes de la Universidad Nacional Experimental Francisco de Miranda diseñamos un juego didáctico en el cual ustedes podrán autoevaluar sus conocimientos adquiridos mejorando su capacidad de retención y agilidad mental.
Dándole click en el siguiente link podrás descargar gratuitamente el juego:
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¿QUIÉNES SOMOS?
Somos estudiantes de la UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL
FRANCISCO DE MIRANDA; correspondientes al área de ;CIENCIAS DE LA
SALUD-MEDICINA; actualmente cursantes de la unidad curricular
MORFOFISIOLOGIA I
INTEGRANTES:
- Colmenares, María.
- Cordero, Hideenlen.
- Graterol, Celihen.
- González, Joselis.
- Mata, Alejandro.
- Matute, sildira.
- Palacio, Floriana.
-Urbina, Ana.
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